Małgorzata Pawełczak

Małgorzata Pawełczak

dr hab.

e-mail: Malgorzata.Pawelczak@uni.opole.pl

Mgr: 1987, Instytut Chemii, Wyższa Szkoła Pedagogiczna w Opolu, chemia
Dr : 1997, Wydział Matematyki, Fizyki i Chemii, Uniwersytet Opolski, chemia
Habilitacja: 2014, Wydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej

Studia magisterskie w Instytucie Chemii Wyższej Szkoły Pedagogicznej w Opolu w latach 1982-1987. Praca magisterska i praca doktorska wykonane pod kierunkiem dr hab. Kornela Nowaka. Od 1988 pracownik naukowo-badawczy Zakładu Chemii Fizycznej i Biochemii Instytutu Chemii Uniwersytetu Opolskiego. Staż naukowy w roku 1995 w Instytucie Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego PAN w laboratorium prof. Wojciecha Rodego. Od roku 2002 pracownik Zakładu Chemii Fizycznej.

Zainteresowania naukowe:

Badanie aktywności substratowej katepsyny C (peptydazy dipeptydylowej I) wobec tetrapeptydów z dehydroaminokwasami; badanie wpływu fosfonowych analogów aminokwasów i dipeptydów na przebieg reakcji enzymatycznych katalizowanych przez katepsynę C, aminopeptydazę leucynową i aminopeptydazę N – badania kinetyczne.

Wybrane publikacje:

  1. M. Makowski, P. Lenartowicz, B. Oszywa, M. Jewginski, M. Pawełczak, P. Kafarski, 2015. Synthesis of dehydrodipeptide esters and their evaluation as inhibitors of cathepsin C. MED CHEM RES, 24, 3157-3165.
  2. B. Oszywa, M. Pawełczak, P. Kafarski, 2015. The influence of α-aminophosphonic acids on the activity of aminopeptidase from barley seeds – an approach to determine the enzyme specificity. ACTA PHYSIOL PLANT, 37:44.
  3. M. Pawełczak, B. Dawidowska-Marynowicz, B. Oszywa ,M. Koszałkowska, Ł . Kręcidło, T. Krzyśko-Łupicka, 2015. Influence of bioremediation stimulators in soil on development of oat seedlings (AVENA SATIVA) and their aminopeptidase activity. ARCH ENVIRON PROT, 41, 24-28.
  4. S. Vassiliou, E. Węglarz-Tomczak, Ł. Berlicki, M. Pawełczak, B. Nocek, R. Mulligan, A. Joachimiak, A. Mucha, 2014. Structure-Guided, single-point modifications in the phosphinic dipeptide structure yield highly potent and selective inhibitors of neutral aminopeptidases. J MED CHEM, 57, 19, 8140–8151.
  5. M. Poręba, M. Mihelic, P. Krai, J. Rajkovic, A. Krężel, M. Pawełczak, M. Klemba, D. Turk, B. Turk, R. Latajka, M. Drąg, 2014. Unnatural amino acids increase activity and specificity of synthetic substrates for human and malarial cathepsin C. AMINO ACIDS, 46, 931-943.
  6. M. Pawełczak, J. Hurek, 2014. Enzymatic slow-binding inhibition. CHEMIK, 68, 3, 645-648.
  7. M. Drąg, E. Wieczerzak, M. Pawełczak, Ł. Berlicki, Z. Grzonka, P. Kafarski, 2013. Toward very potent, non-covalent organophosphonate inhibitors of cathepsin C and related enzymes by 2-amino-1-hydroxy-alkanephosphonates dipeptide. BIOCHIMIE, 95, 1640-1649.
  8. B. Oszywa, M. Makowski, M. Pawełczak, 2013. Purification and partial characterization of aminopeptidase from barley (Hordeum vulgare L.) seeds. PLANT PHYSIOL BIOCH, 65, 75-80.
  9. A. D. Gajda, M. Pawełczak, M. Drag, 2012. Substrate specificity screening of oat (Avena sativa) seeds aminopeptidase demonstrate unusually broad tolerance in S1 pocket. PLANT PHYSIOL BIOCH, 54, 6–9.
  10. J. Pícha, R. Liboska, M. Buděšínský, J. Jiráček, M. Pawełczak, A. Mucha, 2011. Unusual activity pattern of leucine aminopeptidase inhibitors based on phosphorus containing derivatives of methionine and norleucine. J ENZYME INHIB MED CHEM, 26, 2, 155-161.
  11. A. Dziełak, M. Pawełczak, A. Mucha, 2011. A three component Mannich-type condensation leading to phosphinic dipeptides – extended transition state analogue inhibitors of aminopeptidases. TETRAHEDRON LETT, 52, 24, 3141–3145.

 

Witryna, którą obecnie przeglądasz, wykorzystuje pliki cookies w celu poprawnej realizacji dostarczanych usług i informacji oraz w celach gromadzenia anonimowych informacji statystycznych. Więcej informacji >>

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close